Nel latte, l'azoto di origine proteica costituisce il 96% dell'azoto totale; il rimanente 4% è dato da sostanze azotate non proteiche (urea, ammoniaca, creatina, creatinina, amminoacidi liberi, nucleotidi ecc.).
La frazione proteica comprende due diverse classi di proteine:
esiste inoltre una γ caseina (5%), che in realtà rappresenta soltanto una porzione, detta C-terminale, della B-caseina
Proteine del siero: 20% delle proteine totali:
Β-lattoglobulina (sintesi mammaria)
α-lattoalbumina (sintesi mammaria)
altre proteine (in gran parte filtrate senza modificazioni dal sangue).
Le caseine sono prodotte dalla ghiandola mammaria dell'animale e non coagulano con il calore; per questo motivo non subiscono perdite significative durante la pastorizzazione o la sterilizzazione del latte. Coagulano invece per acidificazione o per l'azione di enzimi proteolitici. Nella preparazione dello yogurt, ad esempio, speciali batteri operano una fermentazione lattica che trasforma il lattosio del latte in acido lattico, abbassando il pH (fino a 4,6) e determinando la coagulazione caseinica. Nella preparazione del formaggio, invece, si sfrutta l'azione di speciali enzimi proteolitici che agiscono su un particolare tipo di caseina (porzione c-terminale della K-caseina) determinando la coagulazione delle micelle. Nel primo caso, quello dello yogurt, si ottiene un coagulo più soffice e meno compatto rispetto a quello ricavato per coagulazione proteolitica (o presamica). Nel latte, le caseine si trovano sotto forma di micelle disperse nella massa liquida; questi piccoli globuli trattengono al loro interno calcio (circa 1/3 del totale, sotto forma di fosfato di calcio), magnesio e citrati.
Le caseine sono note per le loro proprietà sul lento assorbimento. L'aggettivo "slow proteins" venne applicato alle caseine a partire dalla fine degli anni novanta, quando, uno studio in particolare (Boirie et al. 1997), volle esaminare le differenze tra la proteina del siero del latte e della caseina. La ricerca mostra che a seguito del consumo di caseina, si raggiunge il picco di amminoacidi nel sangue e della sintesi proteica tra le 3 e le 4 ore. Il rilascio totale di amminoacidi nel circolo ematico, tuttavia, può durare fino a 7 ore dopo la sua ingestione.
Nel 1997 il francese Yves Boirie e la sua squadra, tramite il famoso studio Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion, stabilirono per la prima volta il nominativo di proteine a "lenta e rapida assimilazione", comparando la proteina del siero del latte alla caseina. Questa ricerca mostrò che, se comparato alla caseina micellare, il siero causava un incremento più breve ma più elevato di amminoacidi nel sangue, e favoriva un incremento della proteosintesi (sintesi proteica) del 68%, rispetto al 31% della caseina. Per contro, il catabolismo proteico era ridotto del 34% dopo l'ingestione di caseine, ma non dopo l'ingestione di whey. Dopo 7 ore, il livello di ossidazione di leucina era più basso dopo l'ingestione di caseina, nonostante lo stesso introito dell'amminoacido. Si concluse che la velocità di digestione delle proteine e l'assorbimento degli aminoacidi dal parte dell'intestino ha un effetto importante sul complesso anabolismo proteico dopo un pasto. In analogia con il metabolismo dei carboidrati, le proteine ad assorbimento lento e veloce modulano la risposta metabolica postprandiale.[1]. Questo loro effetto sull'insulina poteva essere contemplato da un parametro che all'epoca stava iniziando ad essere diffuso tra alcuni ricercatori, ovvero l'indice insulinico, un metodo che, in analogia con l'indice glicemico, misurava la velocità di innalzamento dell'insulinemia piuttosto che della glicemia. Le whey mostravano dunque una grande capacità di elevare i livelli di insulina, presentando un alto indice insulinico, ben superiore alla caseina.
In sintesi lo studioso Yves Boirie, concludeva che:
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